kadio preguntado en Ciencias y matemáticasQuímica · hace 3 años

¿Qué utilidad tiene la transaminación en la bioquímica?

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  • rhino
    Lv 5
    hace 3 años
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    Interés médico de las transaminasas

    Las transaminasas, además de su importancia metabólica, tienen interés clínico pues, siendo las mismas intracelulares, sus concentraciones en el plasma son muy bajas en condiciones normales. Sin embargo, cuando se produce la muerte con lisis celular por cualquier causa, su concentración en el plasma aumenta, detectándose una actividad considerable en dependencia de la intensidad y duración del agente que provoca el daño celular.

    La cuantificación de la actividad plasmática de algunas transaminasas posibilita realizar el diagnóstico, emitir un pronóstico y seguir la evolución de ciertas afecciones que transcurren con daño a las células.

    El tipo específico de transaminasa que se encuentra elevada puede sugerir incluso el órgano que se encuentra afectado debido a su relativa abundancia en este. La actividad de la transaminasa glutámico pirúvico (TGP) en el plasma se eleva de forma considerable en enfermedades del hígado, como la hepatitis y la cirrosis; en cambio, es la transaminasa glutámico oxalacético (TGO) la que muestra una mayor elevación en el caso del infarto del miocardio. Sin embargo, no se deben considerar estos patrones como invariables, pues en ciertos casos se presentan variaciones de estos.

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    A diferencia de las reacciones de transaminación, en las de desaminación se separan grupos amino de diferentes biomoléculas en forma de amoníaco libre. Aunque son muy variados los compuestos que pueden resultar desaminados por enzimas específicas, este tipo de reacción tiene mayor relevancia cuantitativa y cualitativa en el caso de los aminoácidos, en particular la que utiliza como sustrato al ácido glutámico.

    Algunos aminoácidos, como la serina, la treonina y la cisteína, pueden ser desaminados mediante mecanismos enzimáticos no oxidativos. En estos casos la reacción suele incluir la sustracción de una molécula de agua, los productos finales son siempre el cetoácido correspondiente al aminoácido y amoníaco.

    Los cetoácidos obtenidos a partir de los aminoácidos, mediante las reacciones que se han considerado, se incorporan de forma más o menos directa a las vías metabólicas de glúcidos y lípidos. Si bien una mínima fracción del amoníaco puede ser reincorporado al metabolismo, la mayoría resulta eliminado mediante mecanismos de destoxificación específicos que serán considerados a continuación como por ejemplo: la ureogénesis.

    Ureogénesis

    La ureogénesis es un proceso metabólico exclusivamente hepático mediante el cual el amoníaco es convertido en urea. Visto de forma global el proceso de la ureogénesis consiste en la conversión de dos moléculas de amoníaco y una de anhídrido carbónico en una molécula de urea.

    El significado biológico de esta vía metabólica consiste en que el amoníaco, de elevada toxicidad, es convertido en urea que posee una toxicidad mucho más baja. Una vez formada la urea en el hígado esta alcanza los riñones a través de la sangre y es excretada por la orina.

    La ureogénesis es el mecanismo más eficiente que poseemos para eliminar amoníaco y diariamente excretamos alrededor de 25 a 30 g de este compuesto, con lo cual se logra mantener la amonemia dentro de sus límites normales.

    Formación del amoníaco

    El amoníaco es una sustancia muy tóxica que se produce en nuestro organismo en mayores cantidades que las que son utilizadas en determinadas vías anabólicas, esta situación determina que deba ser excretado de modo que sus concentraciones no alcancen niveles tóxicos. Si bien otros procesos pueden contribuir en algún grado a la excreción de amoníaco, es la ureogénesis el mecanismo más eficaz para la eliminación de este compuesto.

    La desaminación de los aminoácidos, proceso estudiado con anterioridad, es el proceso que genera las mayores cantidades de amoníaco en los tejidos. Otras contribuciones proceden de la hidrólisis de amidas como la glutamina y la aspargina y del catabolismo de nucleótidos pirimidínicos. Las bacterias intestinales producen considerables cantidades de amoníaco al metabolizar residuos de alimentos presentes en el contenido intestinal y otras sustancias nitrogenadas. Este amoníaco de origen bacteriano es absorbido e incorporado al torrente circulatorio, lo cual impone una importante carga adicional a los mecanismos destoxificadores.

    Toxicidad del amoníaco

    La concentración normal de amoníaco en el plasma sanguíneo se encuentra entre 12 y 65 µmol · L-1 (15 a 120 µg · dL-1). Las enfermedades renales y hepáticas, especialmente estas últimas, pueden provocar hiperamonemia marcada. Esto obedece a que estos dos órganos participan en la eliminación de este compuesto, y al verse afectada su función se produce la acumulación por encima del rango de la normalidad. La hiperamonemia tiene nocivas consecuencias para el organismo, ya que el amoníaco en exceso resulta tóxico para las células, especialmente las células nerviosas.

    Afectación del ciclo de Krebs en el cerebro por la hiperamonemia. La necesidad de sintetizar la glutamina, como forma de evacuar el exceso de NH3, hace decaer el ciclo, debido al escape del ácido alfa cetoglutárico.

    Algunos autores consideran que este mecanismo no es suficiente para explicar todos los trastornos psiconeurológicos que se observan en las hepatopatías graves con hiperamonemia. Se considera que, adicionalmente, la salida de glutamina del encéfalo incrementaría el ingreso de aminoácidos aromáticos (triptófano, tirosina y fenilalanina) a este tejido ya que los mecanismos de transporte en las membranas neuronales son comunes. Esta situación está condicionada por un incremento de las concentraciones plasmáticas de estos aminoácidos, que se catabolizan en el hígado, en relación con los de cadena ramificada que se catabolizan en el músculo.

    Otras vías de eliminación del amoníaco

    Además del proceso de la ureogénesis que se acaba de considerar, el amoníaco puede ser excretado en forma de sales de amonio (NH4+) por la orina. En este proceso las células de los túbulos renales combinan el NH3 con iones H+ y el amonio resultante se combina con diferentes aniones. Como se podrá observar este mecanismo consume hidrogeniones por lo cual no puede operar de forma masiva y prolongadamente ya que se provocarían importantes alteraciones del equilibrio ácido básico del organismo. Por esta razón el amonio excretado por el riñón representa solo 3 % del nitrógeno urinario, mientras que la urea alcanza 90 %. La clara conclusión es que el mecanismo renal es incapaz, por sí solo, de desembarazar al organismo de todo el amoníaco que se produce y que la actividad ureogenética del hígado es determinante en este sentido.

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    La reacción química de transaminación puede referirse a dos tipos de reacción.

    *Transaminación de aminoácidos

    La primera es la reacción entre un aminoácido y un alfa-cetoácido, en la que el grupo amino es transferido y consentido de aquel a éste, con la consiguiente conversión del aminoácido en su correspondiente alfa-cetoácido.

    Después de la formación de glutamato, éste transfiere su grupo amino directamente a una variedad de alfa-cetoácidos por varias reacciones reversibles de transaminación: donación libremente reversible de un grupo amino alfa de un aminoácido al grupo ceto alfa de un alfa-cetoácido, acompañado de la formación de un nuevo aminoácido y un nuevo alfa-cetoácido.

    Estas reacciones son llevadas a cabo por enzimas llamadas aminotransferasas. Todas estas enzimas requieren de fosfato de piridoxal (vitamina B6) como grupo prostético, una razón importante de que esta vitamina sea esencial para la vida.

    Un ejemplo importante de transaminación se presenta entre glutamato y oxaloacetato, que produce alfa-cetoglutarato y aspartato, el que puede transferir su grupo amino a otros alfa-cetoácidos para formar aminoácidos diferentes por reacciones de transaminación.

    *Transaminación de sales de amonio

    El segundo tipo de reacción de transaminación es la sustitución nucleófila de un anión amina o amida en una sal de amonio.

  • qe t43
    Lv 4
    hace 3 años

    2

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