¿Por qué la membrana de un elitrocito necesita proteínas?
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Membrana del eritrocito
Caracteristicas del Eritrocito
Procedencia: Medula ósea
Espesor 2 µm
Transporta Oxigeno
Flexibles
Requiere glucosa para producir ATP
Mantiene el equilibrio osmótico
Regula el estado oxido reducción
de la HB
Karp, 2005
Organización de la membrana
eritrocitaria
El modelo que se observa en la
figura detalla la red de proteínas de
membrana asociadas con el
citoesqueleto y que están
involucradas en el control de la
forma del eritrocito, uniones con
otras células y con el sustrato, así
como en la organización de
dominios especializados de la
membrana.
Organización de la membrana
eritrocitaria. Red de proteínas de
membrana asociadas con el
citoesqueleto .
El componente de mayor masa
molecular en el citoesqueleto de la
membrana del eritrocito es la
espectrina. Tetrámeros de
espectrinas están unidos con la
membrana por una proteína
llamada ankirina, la cual está
conectada a la banda 3. El objetivo
de la banda 4.2 es estabilizar la
unión entre la ankirina y el
intercambiador aniónico banda 3.
La espectrina se une también con la
glicoforina C mediante la banda 4.1;
este entramado es anclado en
múltiples sitios de la membrana. La
banda 4.1, así como la aducina,
estabilizan la asociación de la
espectrina con la actina.
Subunidades de la actina forman
microfilamentos con la
tropomiosina, a los que se asocia la
proteína tropomodulina. La banda
4.9, conocida también como
dematina, produce el
entrecruzamiento de estos
microfilamentos de actina. La
estructura de la doble capa lipídica
es fundamental en la organización
del citoesqueleto.
Cambios estructurales en la banda 3
y la presencia de autoanticuerpos
naturales anti banda 3 se han
asociado con el envejecimiento
celular y mecanismos de
generación del antígeno de
senescencia celular (ASC). Los
cambios en banda 3 relacionados
con el envejecimiento incluyen una
disminución en la eficiencia del
transporte aniónico, disminución
en el transporte de glucosa, un
incremento en la degradación de
banda 3 y la unión de
autoanticuerpos naturales de la
clase IgG resultando en la remoción
celular.
En la drepanocitosis se ha
demostrado que los eritrocitos SS
generan el doble de la cantidad de
moléculas oxidativas altamente
reactivas al compararlos con los
heterocigóticos AS y normales AA,
probablemente como resultado de
una auto-oxidación aumentada de
la hemoglobina.Este fenómeno
oxidativo puede inducir la
formación de agregados de banda 3
y la generación de ASC, lo que
posibilita la unión de
autoanticuerpos de la clase IgG y la
remoción de los eritrocitos
mediante fagocitosis. Mecanismos
de oxidación que posibilitan la
formación prematura de ASC en la
banda 3 se han observado en otras
enfermedades como Alzheimer,
síndrome de Down y diversas
enfermedades
cardiovasculares.Alteraciones
genéticas en la banda 3 se han
demostrado en anemias
hemolíticas severas, en la acidosis
tubular renal distal, en la
ovalocitosis hereditaria,
esferocitosis hereditaria, en
enfermedades neurológicas como
la disquiinesia paroxística familiar,
coreoacantocitosis y epilepsias
idiopáticas.
